У серці існує два типи MHC: α-MHC і β-MHC. β-MHC переважно експресується наприкінці внутрішньоутробного життя, а α-MHC переважно експресується у дорослих. У дорослих щурів понад 70% MHC є ізоформою α-MHC [109]. У порівнянні з α-MHC, β-MHC має нижчу активність АПТАзи з повільним скороченням [110].
У здоровому людському серці, шлуночки експресують переважно β-міозин, тоді як передсердя експресують переважно α-ізоформу. Дві ізоформи міозину, α і β, хоча на 91% ідентичні в послідовності моторного домену [1], мають відмінні механічні та біохімічні властивості.
3,6 амінокислотних залишків згортаються з утворенням поліпептиду альфа-спіралі. Від трьох до десяти амінокислот поєднуються, щоб утворити поліпептид бета-ланцюга. Альфа-спіраль може бути одноланцюговим поліпептидом. Beta-Sheet не може бути одноланцюговим поліпептидом.
Ген важкого ланцюга міозину α (MHCα) кодує великий білок, який є частиною товстої нитки міоцитів, полегшення скорочення і розслаблення. Транскрипція ізоформи α регулюється тиреоїдним гормоном, як показано на рис.
Чотири основні важкі ланцюги м’язового міозину зрілого скелетного м’яза кодуються: MYH7, тип 1 повільний/окислювальний; MYH2, тип 2а швидкий/окислювальний; MYH1, тип 2x швидкий/середній, і MYH4, тип 2b швидкий/гліколітичний, у порядку збільшення швидкості активності АТФ-ази, а також збільшення втоми.
Важкий ланцюг міозину несе сайт АТФази. Ферментативна кінетика АТФази є специфічною для кожної ізоформи. Це важливо, оскільки саме швидкість, з якою АТФ-аза гідролізує АТФ, головним чином визначає співвідношення сила-швидкість під час скорочення міокарда.