M18BP1 безпосередньо зв'язує CAP конденсину II
субодиниці і конкурує з MCPH1 за зв'язування. Після мітотичного входу, Фосфорилювання, опосередковане CDK1, може сприяти переходу від зв’язування MCPH1 до M18BP1 для активації конденсину II. Наші результати ідентифікують фундаментальний і еволюційно збережений механізм активації конденсину II.3 травня 2024 р.
Основні експерименти з використанням екстрактів жаб’ячої ікри показали, що активність конденсину, кількісно визначена шляхом вимірювання його здатності індукувати суперспіралі в субстратах ДНК, стимулюється під час мітозу, коли субодиниці конденсину I фосфорилюються Cdk1 (Kimura et al. 1998).
Кондензини — це білкові комплекси з кількома субодиницями, які відіграють центральну роль у збірці та сегрегації мітотичної хромосоми. Комплекси містять субодиниці АТФази «структурної підтримки хромосом» (SMC) і індукувати суперскручування та петлю ДНК залежно від АТФ-гідролізу in vitro.
Механізм ДНК-організації конденсина залежить від енергії гідролізу АТФ але те, як саме ця діяльність сприяє правильному ущільненню та сегрегації хромосом під час мітозу, залишається погано зрозумілим.
Кондензин – це білковий комплекс, пов'язаний з мітотичні хромосоми який був причетний до конденсації хромосом. У хребетних нещодавно виявлено два типи конденсинових комплексів, які називаються конденсином I і II.
PLC може бути активований рецепторами тирозинкінази, Т-клітинними рецепторами, В-клітинними рецепторами, Fc-рецепторами, білки адгезії інтегрину або рецептори, зв'язані з білком G (GPCR) через споріднені ліганди, включаючи нейротрансмітери, гістамін, гормони та фактори росту, для сприяння передачі сигналів і мобілізації Ca2+.